FUNCIONES BIOLGICAS DE LAS PROTENAS

1- CATLISIS: LAS ENZIMAS SON PROTEINAS QUE DIRIGEN Y ACELERAN MILES DE REACCIONES BIOQUMICAS EN EL ORGANISMO.
2- ESTRUCTURA: ALGUNAS PROTENAS PROPORCIONAN PROTECCIN Y SOSTN. EJEMPLO: -EL COLGENO, COMPONENTE PRINCIPAL DEL TEJIDO CONJUNTIVO. -LA ELASTINA, COMPONENTE DE LOS VASOS SANGUNEOS Y LA PIEL. 3- MOVIMIENTO: LAS PROTEINAS PARTICIPAN EN TODOS LOS MOVIMIENTOS CELULARES. EJEMPLO: LA ACTINA Y LA TUBULINA FORMAN PARTE DEL CITOESQUELETO Y SON ACTIVAS EN EL MOVIMIENTO CELULAR.

FUNCIONES BIOLGICAS DE LAS PROTENAS

4- DEFENSA: MUCHAS PROTEINAS SON PROTECTORAS. EJEMPLO: - LA QUERATINA EN LA PIEL. -LAS PROTEINAS DE LA COAGULACIN DE LA SANGRE QUE IMPIDEN LA PRDIDA DE SANGRE. -LAS INMUNOGLOBULINAS QUE AYUDAN EN LA DEFENSA DE INFECCIONES POR MICROORGANISMOS.
5- REGULACIN: LA UNIN DE UNA HORMONA PROTEICA A SU RECEPTOR EN LA CLULA DIANA MODIFICA LA FUNCIN CELULAR.

6- TRANSPORTE: MUCHAS PROTENAS ACTUAN COMO MOLCULAS TRANSPORTADORAS DE MOLCULAS O IONES A TRAVS DE LAS MEMBRANAS O ENTRE LAS CLULAS. EJEMPLO: - TRANSPORTADOR DE GLUCOSA EN LA MEMBRANA. - LA HEMOGLOBINA QUE LLEVA EL O2 A LOS TEJIDOS. - LA TRASFERRINA QUE TRANSPORTA HIERRO.

FUNCIONES BIOLGICAS DE LAS PROTENAS 7- RESPUESTA A LAS AGRESIONES A LAS CLULAS: EJEMPLO: -CITOCROMO P450: CONVIERTE COMPUESTOS ORGNICOS TXICOS EN DERIVADOS MENOS TXICOS. -ENZIMAS REPARADORAS DEL DNA: REPARAN EL DAO QUE LA RADIACIN CAUSA AL DNA.

NIVELES DE ORGANIZACIN DE LAS PROTENAS

ESTRUCTURA PRIMARIA: ES LA SECUENCIA DE AMINOCIDOS DE LA PROTENA. IMPLICA ENLACES COVALENTES (enlace peptdico).

El crecimiento de la cadena polipeptdica se inicia desde el extremo amino terminal al extremo carboxilo terminal

Extremo amino terminal

Extremo carboxilo terminal

Pentapptido YGGFL (Leu-encefalina)

NIVELES DE ORGANIZACIN DE LAS PROTENAS

ESTRUCTURA SECUNDARIA: Es el plegamiento de las cadenas polipeptdicas en mltiples estructuras unidas por puentes de hidrgeno. Consta de varios patrones repetitivos como lo son la hlice a y lmina b.

NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTENAS

Residuo 1

Residuo 4

NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTENAS

Grupo amida Grupo carbonilo

Enlaces estabilizadores: Puentes de H entre el grupo carbonilo y el grupo amida del enlace peptdico.

NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTENAS

H del grupo amida q+

O del grupo carbonilo q-

NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTENAS

NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTENAS

Los grupos R de los aminocidos adyacentes sobresalen de la estructura en zig-zag en direcciones opuestas.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

NIVELES DE ORGANIZACIN DE LAS PROTENAS

ESTRUCTURA TERCIARIA: SON LAS RELACIONES ESPACIALES ENTRE LOS ELEMENTOS DE LA ESTRUCTURA SECUNDARIA.

ES LA CONFORMACIN TRIDIMENCIONAL NICA QUE ASUME LA PROTENA AL PLEGARSE.

NIVELES DE ORGANIZACIN DE LAS PROTENAS

ESTRUCTURA CUATERNARIA: MUCHAS PROTEINAS ESTN FORMADAS POR VARIAS CADENAS POLIPEPTDICAS. LA ESTRUCTURA CUATERNARIA ES EL ENSAMBLAJE NO COVALENTE DE DOS O MS CADENAS POLIPEPTDICAS.

CONFORMACIN NATIVA DE UNA PROTENA: ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL BIOLGICAMENTE ACTIVA DE UNA PROTENA.

NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTENAS

DESNATURALIZACIN Y RENATURALIZACIN DE UNA PROTENA

La estructura proteica es sensible a los factores del entorno. Muchos agentes fsicos y qumicos pueden romper la conformacin nativa de una protena.

Hydrophobic interactions and van der Waals interactions

Polypeptide backbone Hydrogen bond

Disulfide bridge

Ionic bond

DESNATURALIZACIN Y RENATURALIZACIN DE UNA PROTENA

Desnaturalizacin: es el proceso de destruccin de la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria de una protena. La desnaturalizacin no incluye la ruptura de los enlaces peptdicos, por lo que la estructura primaria se mantiene.

DESNATURALIZACIN Y RENATURALIZACIN DE UNA PROTENA

AGENTES DESNATURALIZANTES:

1- cidos y bases fuertes. 2- Disolventes orgnicos: etanol. 3- Detergentes. 4- Agentes reductores: urea y el b-mercaptoetanol.

RIBONUCLEASA
DESNATURALIZACIN Y RENATURALIZACIN Estado nativo, catalticamente activo Adicin de urea y mercaptoetanol

Estado desplegado inactivo

Eliminacin de urea y mercaptoetanol

Estado nativo, catalticamente activo

ONDULACION PERMANENTE DEL CABELLO

NIVELES DE ORGANIZACIN DE LAS PROTENAS HEMOGLOBINA (Estructura cuaternaria)

Estructura: GLOBINA: 4 Cadenas polipeptdicas. 2 a Y 2b.

GRUPO HEMO: 4 grupos protticos hemo (contiene hierro).

HEMOGLOBINA

- PROTENA QUE SE ENCUENTRA EN LOS ERITROCITOS. - SU FUNCIN ES TRANSPORTAR OXIGENO DE LOS PULMONES A LOS TEJIDOS DEL CUERPO, Y CO2 DE LOS TEJIDOS A LOS PULMONES PARA SU EXHALACIN. - UNIN DEL OXGENO A LA HEMOGLOBINA: UNIN COOPERATIVA. - LA DISOCIACIN DEL OXGENO DE LA HEMOGLOBINA SE POTENCIA AL AUMENTAR LOS PROTONES H+ (efecto Bohr), POR LO QUE EL OXGENO SE LIBERA EN LAS CLULAS DE LOS TEJIDOS.

PORFIRINA

PROTOPORFIRINA IV

FERROPROTOPORFIRINA (HEMO)

Fe:

1s22s22p63s23p63d64s2

Orbitales no llenos pueden aceptar pares de electrones provenientes de otros tomos para formar enlaces de coordinacin

GLOBINA: 4 Cadenas polipeptdicas. 2 a (141 Aac.) Y 2b (146 Aac.) GRUPO HEMO: 4 grupos protticos hemo (Fe++).

Localizacin. Funcin.

Desoxihemoglobina

Oxihemoglobina

Normal hemoglobin Primary structure Secondary and tertiary structures

Val His Leu Thr Pro Glu Glu

Sickle-cell hemoglobin Primary structure

Val His Leu Thr Pro Val Glu

subunit

Secondary and tertiary structures

Exposed hydrophobic region

subunit

Quaternary structure

Normal hemoglobin (top view)

Quaternary structure

Sickle-cell hemoglobin

Function

Molecules do not associate with one another; each carries oxygen.

Function

Molecules interact with one another and crystallize into a fiber; capacity to carry oxygen is greatly reduced.

10 m
Red blood cell shape Normal red blood cells are full of individual hemoglobin moledules, each carrying oxygen. Red blood cell shape Fibers of abnormal hemoglobin deform red blood cell into sickle shape.

10 m

Cambio de la estructura cuaternaria de la hemoglobina durante la oxigenacin

DESOXIHEMOGLOBINA

OXIHEMOGLOBINA

Metabolismo de glucosa, cidos grasos y aminocidos produce CO2

PCO2= 40 mm Hg

PO2= 40 mm Hg

PO2= 104 mm Hg

PCO2= 45 mm Hg

PCO2= 40 mm Hg

PO2= 95 mm Hg

PCO2= 45 mm Hg

PO2= 5-40 mm Hg

Efecto Bohr: Un pH ms bajo en los tejidos ([H+] elevada) disminuye la afinidad del oxgeno por la hemoglobina
His 146 Hb Cadena est protonado en la oxihemoglobina y desprotonado en la desoxihemoglobina

Pulmones

VENAS

ARTERIAS

PAPEL DE LAS GLOBINAS EN EL TRANSPORTE Y ALMACENAMIENTO DE OXGENO

DESOXIHEMOGLOBINA

OXIHEMOGLOBINA

Mioglobina

pH=7,4

CO se une a la Hb con una afinidad 250 veces mayor que el O2

Hay una circulacin comn, una respiracin comn. Todas las cosas estn relacionadas. (Hipcrates)
GRACIAS..