1

AMINOCIDOS,
PPTIDOS Y
PROTEINAS
UNIVERSIDAD CATLICA DE SALTA
FAC. DE CS AGRARIAS Y VETERINARIAS
AO 2008
FARM. PABLO F. CORREGIDOR
2
AMINOCIDOS
3
C
COOH
H
2
N
R
H
TODOS LOS AMINOCIDOS QUE
FORMAN PARTE DE LAS PROTENAS SON L-AMINOCIDOS
4
CLASIFICACIN DE
LOS AMINOCIDOS
5
aa
NO POLARES
CON N BSICO
ALIFTICOS
AROMTICOS
POLARES SIN CARGA
CON GRUPOS CIDOS
POLARES CON CARGA
6
NO POLARES ALIFTICOS
H
2
N CH C
H
OH
O
H
2
N CH C
CH
3
OH
O
H
2
N CH C
CH
OH
O
CH
3
CH
3
H
2
N CH C
CH
2
OH
O
CH CH
3
CH
3
GLICINA
Gli
ALANINA Ala VALINA
Val
LEUCINA
Leu
H
2
N CH C
CH
OH
O
CH
3
CH
2
CH
3
ISOLEUCINA
Ile
HN
C OH
O
PROLINA
Pro
7
NO POLARES AROMTICOS
H
2
N CHC
CH
2
OH
O
H
2
N CHC
CH
2
OH
O
OH
H
2
N CHC OH
O
FENILALANINA
Phe
TIROSINA
Tyr
TRIPTOFANO
Trp
CH
2
HN
8
POLARES SIN CARGA
H
2
N CH C
CH
2
OH
O
OH
H
2
N CH C
CH
OH
O
OH
CH
3
H
2
N CH C
CH
2
OH
O
SH
H
2
N CH C
CH
2
OH
O
CH
2
C
NH
2
O
H
2
N CH C
CH
2
OH
O
C
NH
2
O
SERINA
Ser
TREONINA
Tre
CISTENA
Cys
GLUTAMINA
Gln
ASPARRAGINA
Asn
H
2
N CH C
CH
2
OH
O
CH
2
S
CH
3
METIONINA
Met
9
H
2
N CH C
CH
2
OH
O
CH
2
CH
2
CH
2
NH
2
H
2
N CH C
CH
2
OH
O
CH
2
CH
2
NH
C
NH
2
NH
H
2
N CH C
CH
2
OH
O
N
NH
LISINA
Lis
ARGININA
Arg
HISTIDINA
Hys
H
2
N CH C
CH
2
OH
O
C
OH
O
H
2
N CH C
CH
2
OH
O
CH
2
C
OH
O
ACIDO GLUTMICO
Glu
CIDO ASPRTICO
Asp
BSICOS (O CARGADOS +)
CIDOS (O CARGADOS -)
10
AMINOCIDOS
ESCENCIALES
11
Aminocidos que no pueden biosintetizar los
animales ni el hombre.
Deben ser administrados en la dieta.
Son 10:
val, leu, iso, trp, phe, tre, met, lys, arg, hys.
12
AMINOCIDOS
POCO USUALES
13
gamma-carboxiglutamato
HN
C OH
O
HO
H
2
N CH C
CH
2
OH
O
CH
2
CH
2
HC
NH
2
OH
H
2
N CH C
CH
2
OH
O
CH
2
CH
2
CH
HN CH
3
H
2
N CH C
CH
2
OH
O
HC
C
OH
O
COOH
H
2
N CH C
CH
2
OH
O
Se H
H
2
N CH C
CH
2
OH
O
CH
2
CH
2
NH
3
H
2
N CH C
CH
2
OH
O
CH
2
CH
2
NH
CO
NH
2
4-hidroxiprolina
5-hidroxilisina 6-N-metil-lisina
selenocisteina
ornitina
citrulina
4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina: se encuentran en la protena fibrosa llamada colgeno.
N-metil-lisina: se puede encontrar en la miosina (protena contrctil del msculo)
Gamma-carboxiglutamato: en la protrombina que interviene en la coagulacin de la sangre.
Selenocistena: en la glutatin peroxidasa.
Ornitina y Citrulina: no se encuentran en protenas. Intervienen en la biosntesis de arginina y
el ciclo de la urea.
14
PROPIEDADES DE
LOS AMINOCIDOS
15
PROPIEDADES CIDO-BASE
-COOH -COO
-
+ H
+
CIDO
pK
1
-NH
2
+ H
+
-NH
3
+

BASE
pK
2
ZWITTERIN
pK
1
pK
2
16
Punto isoelctrico
A pH cido: prevalece la especie con carga +
A pH bsico: prevalece la especie con carga
Hay un valor de pH para el cul la carga de la
especie es cero. (zwitterin)

pI = pK
1
+ pK
2
para un aa neutro

2
Punto isoelctrico: valor de pH al cul la carga
neta del aminocido es cero.
17
ELECTROFORESIS
18
Propiedades qumicas
Formacin de enlaces PEPTDICOS:




19
PUENTES DI SULFURO
Formacin de enlaces disulfuro (PUENTES DISULFURO)




CISTINA

H
2
N CH
C
H
2
C
OH
O
SH
2
H
2
N CH
C
CH
2
OH
O
SH
2
+
H
2
N CH
C
CH
2
OH
O
S
H
2
N CH
C
H
2
C
OH
O
S
20
OTRAS PROPIEDADES
QUMICAS
Reaccin con cido ntrico: identificacin de
aa aromticos.
Reaccin con ninhidrina: compuestos
coloreados
Reaccin con Rvo. de Sanger ( 1-flor-2,4-
dinitro benceno): forma 2,4 dinitro
fenilderivados de color amarillo a rojo.
21
PPTIDOS
22
Polmeros de
aminocidos de PM
menor a 6000 daltons
( <50 aa)
Dipptido: 2 aa
Tripptido: 3 aa
Tetrapptido: 4 aa
Pentapptido: 5 aa
Extremo N-terminal: comienzo de la
cadena
Extremo C-terminal: fin de la cadena
23
NOMENCLATURA
Se nombran desde el extremo N-terminal al C-
terminal, usando la terminacin il, excepto para
el ltimo aa.
Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys

seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cystena
24
PEPTIDOS
EJEMPLOS:
OCITOCINA: hormona que estimula la
contraccin del tero.
GLUCAGN: hormona que tiene acciones
contrarias a la Insulina.
ANTIBITICOS
GLUTATIN: glu-cys-gli, participa en reacciones
Redox de la clula.
25
PROTEINAS
26
DEFINICIN
Biopolmeros de aminocidos de mas de 6000
daltons, indispensables para la procesos vitales
de los seres vivos.
Estn formadas por C, H, O, N y S

27
Por su naturaleza qumica
SIMPLES
CONJUGADAS

CLASIFICACIN DE LAS
PROTEINAS
Por la forma que adopta
FIBROSA
GLOBULAR

Por su funcin Biolgica
ENZIMAS
PROTENAS DE
TRANSPORTE
CONTRCTILES Y
MTILES
DE DEFENSA
REGULADORAS
NUTRIENTES
HORMONAS
28
PROPIEDADES DE LAS
PROTEINAS
PROPIEDADES CIDOS-BASE: punto
isoelctrico.
SOLUBILIDAD:
Forman dispersiones en agua
Efecto del pH: hace variar la carga.
Efecto de las sales:
Baja [ ]: aumenta la solubilidad
Alta [ ]: disminuye la solubilidad
Efecto de solventes poco polares: disminuye la
solubilidad.
29
ESTRUCTURA
TRIDIMENSIONAL DE
LAS PROTENAS
30
Las protenas tienen 4 niveles de organizacin:
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
31
ESTRUCTURA PRIMARIA
Hace referencia a:
La identidad de aminocidos.
La secuencia de aminocidos.
La cantidad de aminocidos.
La variacin en un solo aa hace que cambie su funcin biolgica.
Los aa se unen por UNIONES PEPTDICAS.
32
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Interaccines entre aa que se encuentran
prximos en la cadena.
La cadena no es lineal, adopta formas en el
espacio.
Los aa interaccionan por puentes H.
Tipos de estructuras secundarias:
HLICE ALFA
HOJA PLEGADA BETA
AL AZAR.
33
HELICE ALFA
Los grupos R de los aa
se orientan hacia el
exterior.
Se forman puentes de H
entre el C=O de un aa y
el NH- de otro que se
encuentra a 4 lugares.
Hay 3.6 aa por vuelta.
Ej: queratina.
34
HOJA PLEGADA BETA
Los grupos R se orientan
hacia arriba y abajo
alternativamente.
Se establecen puentes H
entre C=O y NH- de aa
que se encuentran en
segmentos diferentes de
la cadena.
Ej. Fibrona (seda)
35
ESTRUCTURA TERCIARIA
Una cadena con estructura
secundaria adquiere una
determinada dispocin en el
espacio por interacciones
entre aa que se encuentran en
sitios alejados de la cadena.
Protenas globulares: se
pliegan como un ovillo.
Protenas fibrosas: tiene
aspecto alargado.
Ej: mioglobina
36
ESTRUCTURA TERCIARIA
37
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Surge de la asociacin de
varias cadenas con
estructuras terciarias.
Intervienen las mismas
interacciones que en la
estructura terciaria.
38
Desnaturalizacin de protenas
Proceso generalmente irreversible mediante el
cul la protena pierde su estructura 2, 3 y 4,
careciendo de importancia biolgica
Agentes:
Fsicos: Qumicos
Calor solventes orgnicos
Radiaciones soluc. de urea conc.
Grandes presiones sales
39
MIOGLOBINA
40
Es una protena conjugada
(hemoprotena) formada
por:
Fraccin proteica: globina
Fraccin no proteica (grupo
prosttico)
Porcin orgnica: grupo
HEM
Porcin inorgnica: tomo de
Fe
+2
.
Funcin: transporte de O
2

en el msculo

41
HEMOGLOBINA
42
Es una protena conjugada al igual que la mioglobina.
Est formada por 4 subunidades (estructura 4)
2 cadenas o y 2 cadenas | (adulto)
2 cadenas o y 2 cadenas (feto)
Presenta fenmeno de cooperativismo positivo.
Formas:
Oxihemoglobina
Carboxihemoglobina
Metahemoglobina: Fe
+3
43
44
INMUNOGLOBULINAS
45
PROTEINAS DEL PLASMA
ALBUMINA: transporta ac. grasos.
FIBRINGENO: prot. que interviene en la
coagulacin.
GLOBULINAS: o1, o2, |1, |2 y
IMNUNOGLOBULINAS: Ig A, Ig M, Ig E, Ig
G, Ig D.

46



L: cadenas livianas
H: cadenas pesadas
Existen 5 tipos: o, |, , , c

47
Fc: con actividad biolgica, define
la clase de cadena pesada.
Fab: unin al Ag.
Dominios ctes: (oscuros)
C
H
C
L
Dominios variables: (claros)
Responsables de la unin al Ag.
V
H
: definen los 5 tipos de cadenas H.
V
L
48
FIN